Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): J. Krzywinski, H. Soltau, A. Homke, R. Andritschke, S. Herrmann, D. Starodub, M. Bott, C. Caleman, T. R. Barends, K. Nass, J. Andreasson, H. Gorke, D. Pietschner, L. Struder, B. Nilsson, P. Holl, R. Neutze, I. Andersson, G. Potdevin, J. Ullrich, A. Rudenko, S. Schorb, N. Kimmel, R. G. Sierra, F. R. Maia, M. Liang, C. Reich, X. Wang, L. Foucar, J. Hajdu, H. Hirsemann, D. Rupp, M. Barthelmess, C. Bostedt, T. Gorkhover, A. Barty, R. A. Kirian, S. Boutet, I. Schlichting, G. Weidenspointner, M. Svenda, D. P. DePonte, L. Lomb, B. Erk, S. W. Epp, O. Jonsson, R. L. Shoeman, G. Hauser, G. J. Williams, J. Schulz, A. Rocker, R. B. Doak, S. Marchesini, N. Coppola, F. Krasniqi, M. J. Bogan, C. D. Schroter, K. U. Kuhnel, J. D. Bozek, H. Graafsma, D. Rolles, M. Adolph, B. Rudek, T. A. White, A. Aquila, S. Bajt, I. Grotjohann, G. Schaller, L. Gumprecht, A. V. Martin, S. Stern, N. Timneanu, R. Hartmann, F. Schopper, M. M. Seibert, C. Y. Hampton, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography