Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): G. J. Williams, R. B. Doak, C. Reich, S. Herrmann, J. Schulz, N. Coppola, A. Rudenko, M. J. Bogan, F. R. Maia, T. R. Barends, C. Bostedt, R. Neutze, J. D. Bozek, A. Barty, H. Graafsma, M. Adolph, D. Rupp, K. U. Kuhnel, G. Hauser, X. Wang, G. Schaller, L. Gumprecht, D. P. DePonte, S. Schorb, N. Timneanu, B. Erk, R. G. Sierra, I. Grotjohann, M. M. Seibert, R. Andritschke, C. D. Schroter, S. Boutet, J. Krzywinski, A. Rocker, H. Soltau, M. Bott, F. Krasniqi, T. Gorkhover, J. Andreasson, A. Aquila, H. Gorke, L. Struder, D. Rolles, S. W. Epp, K. Nass, P. Holl, B. Rudek, R. L. Shoeman, F. Schopper, G. Potdevin, C. Y. Hampton, S. Marchesini, J. Ullrich, N. Kimmel, A. V. Martin, I. Andersson, M. Liang, C. Caleman, S. Bajt, J. Hajdu, A. Homke, H. Hirsemann, M. Barthelmess, D. Starodub, T. A. White, L. Foucar, R. A. Kirian, I. Schlichting, M. Svenda, G. Weidenspointner, L. Lomb, D. Pietschner, S. Stern, O. Jonsson, B. Nilsson, R. Hartmann, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
