Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): M. J. Bogan, R. Hartmann, R. B. Doak, N. Coppola, S. Stern, B. Rudek, H. Graafsma, A. Aquila, K. U. Kuhnel, D. Rolles, J. D. Bozek, T. R. Barends, S. Herrmann, M. Adolph, F. Schopper, C. Y. Hampton, I. Grotjohann, A. V. Martin, G. Schaller, M. M. Seibert, R. Neutze, L. Gumprecht, N. Timneanu, D. Starodub, J. Krzywinski, C. Caleman, H. Soltau, A. Homke, R. Andritschke, X. Wang, S. Schorb, M. Bott, R. G. Sierra, B. Nilsson, H. Gorke, K. Nass, D. Pietschner, J. Andreasson, P. Holl, T. Gorkhover, S. Boutet, L. Struder, F. R. Maia, J. Ullrich, C. Reich, I. Andersson, A. Rudenko, G. Potdevin, M. Liang, R. L. Shoeman, N. Kimmel, S. W. Epp, C. Bostedt, H. Hirsemann, A. Barty, L. Foucar, D. Rupp, J. Hajdu, R. A. Kirian, S. Marchesini, M. Barthelmess, B. Erk, G. Weidenspointner, G. Hauser, D. P. DePonte, I. Schlichting, M. Svenda, S. Bajt, L. Lomb, O. Jonsson, T. A. White, F. Krasniqi, J. Schulz, C. D. Schroter, A. Rocker, G. J. Williams, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
