Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): R. Neutze, A. Barty, M. M. Seibert, D. Rupp, L. Gumprecht, C. Bostedt, N. Timneanu, J. Krzywinski, H. Soltau, M. Bott, X. Wang, D. P. DePonte, R. Andritschke, S. Schorb, B. Erk, R. G. Sierra, G. Hauser, K. Nass, J. Andreasson, H. Gorke, P. Holl, S. Boutet, A. Rocker, F. Krasniqi, L. Struder, T. Gorkhover, C. D. Schroter, I. Andersson, G. Potdevin, J. Ullrich, A. Aquila, M. Liang, D. Rolles, S. W. Epp, B. Rudek, N. Kimmel, R. L. Shoeman, L. Foucar, J. Hajdu, H. Hirsemann, C. Y. Hampton, R. A. Kirian, S. Marchesini, A. V. Martin, F. Schopper, M. Barthelmess, I. Schlichting, G. Weidenspointner, O. Jonsson, S. Bajt, A. Homke, M. Svenda, D. Starodub, L. Lomb, T. A. White, C. Caleman, G. J. Williams, J. Schulz, M. J. Bogan, D. Pietschner, R. B. Doak, S. Stern, B. Nilsson, N. Coppola, R. Hartmann, K. U. Kuhnel, J. D. Bozek, H. Graafsma, T. R. Barends, C. Reich, S. Herrmann, A. Rudenko, F. R. Maia, M. Adolph, I. Grotjohann, G. Schaller, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
