Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): I. Schlichting, N. Kimmel, G. Weidenspointner, M. Liang, A. Rocker, R. G. Sierra, F. Krasniqi, X. Wang, C. D. Schroter, S. Schorb, G. J. Williams, M. Barthelmess, J. Schulz, R. A. Kirian, D. Rolles, T. Gorkhover, B. Rudek, S. Boutet, A. Aquila, K. U. Kuhnel, L. Lomb, J. D. Bozek, O. Jonsson, H. Graafsma, M. Svenda, A. V. Martin, R. L. Shoeman, F. Schopper, C. Y. Hampton, S. W. Epp, R. B. Doak, I. Grotjohann, N. Coppola, G. Schaller, M. J. Bogan, D. Starodub, C. Caleman, S. Marchesini, A. Homke, M. Adolph, J. Krzywinski, H. Soltau, D. Pietschner, T. A. White, B. Nilsson, S. Bajt, L. Gumprecht, J. Andreasson, N. Timneanu, H. Gorke, M. M. Seibert, K. Nass, A. Rudenko, R. Hartmann, F. R. Maia, C. Reich, S. Stern, I. Andersson, G. Potdevin, M. Bott, J. Ullrich, R. Andritschke, D. Rupp, T. R. Barends, C. Bostedt, S. Herrmann, A. Barty, L. Foucar, L. Struder, J. Hajdu, P. Holl, H. Hirsemann, B. Erk, R. Neutze, G. Hauser, D. P. DePonte, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
