Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): M. Adolph, J. Krzywinski, R. Neutze, H. Soltau, A. Homke, D. Starodub, C. Caleman, K. Nass, L. Gumprecht, S. Schorb, J. Andreasson, N. Timneanu, R. G. Sierra, H. Gorke, M. M. Seibert, X. Wang, D. Pietschner, B. Nilsson, S. Boutet, I. Andersson, G. Potdevin, M. Bott, T. Gorkhover, J. Ullrich, R. Andritschke, A. Rudenko, F. R. Maia, C. Reich, L. Foucar, L. Struder, S. W. Epp, J. Hajdu, P. Holl, R. L. Shoeman, H. Hirsemann, D. Rupp, C. Bostedt, A. Barty, S. Marchesini, I. Schlichting, N. Kimmel, G. Weidenspointner, M. Liang, D. P. DePonte, B. Erk, G. Hauser, G. J. Williams, M. Barthelmess, T. A. White, J. Schulz, R. A. Kirian, S. Bajt, A. Rocker, F. Krasniqi, C. D. Schroter, K. U. Kuhnel, L. Lomb, S. Stern, J. D. Bozek, O. Jonsson, R. Hartmann, H. Graafsma, M. Svenda, D. Rolles, B. Rudek, A. Aquila, R. B. Doak, S. Herrmann, I. Grotjohann, N. Coppola, G. Schaller, M. J. Bogan, T. R. Barends, A. V. Martin, F. Schopper, C. Y. Hampton, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
