Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): A. Barty, M. M. Seibert, D. Rupp, L. Gumprecht, C. Bostedt, N. Timneanu, J. Krzywinski, H. Soltau, S. Marchesini, M. Bott, D. P. DePonte, R. Andritschke, B. Erk, G. Hauser, H. Gorke, T. A. White, K. Nass, S. Bajt, J. Andreasson, P. Holl, A. Rocker, F. Krasniqi, L. Struder, C. D. Schroter, S. Stern, J. Ullrich, R. Hartmann, I. Andersson, G. Potdevin, A. Aquila, M. Liang, D. Rolles, B. Rudek, N. Kimmel, J. Hajdu, H. Hirsemann, T. R. Barends, L. Foucar, S. Herrmann, C. Y. Hampton, R. A. Kirian, A. V. Martin, F. Schopper, M. Barthelmess, G. Weidenspointner, R. Neutze, I. Schlichting, O. Jonsson, A. Homke, M. Svenda, D. Starodub, L. Lomb, C. Caleman, S. Schorb, J. Schulz, R. G. Sierra, X. Wang, G. J. Williams, M. J. Bogan, D. Pietschner, R. B. Doak, B. Nilsson, N. Coppola, H. Graafsma, T. Gorkhover, K. U. Kuhnel, S. Boutet, J. D. Bozek, C. Reich, A. Rudenko, F. R. Maia, M. Adolph, G. Schaller, S. W. Epp, R. L. Shoeman, I. Grotjohann, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
