Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): J. D. Bozek, A. Rudenko, R. G. Sierra, H. Graafsma, F. R. Maia, X. Wang, K. U. Kuhnel, C. Reich, S. Schorb, M. Bott, R. Andritschke, G. Schaller, D. Rupp, T. Gorkhover, C. Bostedt, S. Boutet, I. Grotjohann, A. Barty, L. Struder, P. Holl, S. W. Epp, J. Krzywinski, B. Erk, R. L. Shoeman, H. Soltau, G. Hauser, D. P. DePonte, N. Kimmel, M. Liang, A. Rocker, H. Gorke, F. Krasniqi, K. Nass, C. D. Schroter, S. Marchesini, J. Andreasson, M. Barthelmess, R. A. Kirian, G. Potdevin, D. Rolles, T. A. White, J. Ullrich, B. Rudek, S. Bajt, I. Andersson, A. Aquila, O. Jonsson, M. Svenda, L. Lomb, S. Stern, J. Hajdu, A. V. Martin, R. Hartmann, H. Hirsemann, F. Schopper, L. Foucar, C. Y. Hampton, N. Coppola, M. J. Bogan, R. B. Doak, G. Weidenspointner, D. Starodub, T. R. Barends, C. Caleman, S. Herrmann, I. Schlichting, A. Homke, M. Adolph, D. Pietschner, J. Schulz, B. Nilsson, R. Neutze, G. J. Williams, N. Timneanu, M. M. Seibert, L. Gumprecht, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
