Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): B. Rudek, L. Lomb, A. Aquila, O. Jonsson, D. Rolles, M. Svenda, X. Wang, I. Grotjohann, S. Schorb, G. Schaller, R. G. Sierra, R. B. Doak, F. Schopper, N. Coppola, C. Y. Hampton, M. J. Bogan, A. V. Martin, H. Soltau, S. Boutet, J. Krzywinski, T. Gorkhover, C. Caleman, M. Adolph, A. Homke, D. Starodub, K. Nass, J. Andreasson, S. W. Epp, H. Gorke, R. L. Shoeman, L. Gumprecht, N. Timneanu, D. Pietschner, M. M. Seibert, B. Nilsson, I. Andersson, S. Marchesini, G. Potdevin, J. Ullrich, F. R. Maia, C. Reich, M. Bott, A. Rudenko, R. Andritschke, H. Hirsemann, S. Bajt, L. Foucar, J. Hajdu, T. A. White, C. Bostedt, L. Struder, A. Barty, P. Holl, D. Rupp, I. Schlichting, S. Stern, G. Weidenspointner, R. Hartmann, G. Hauser, N. Kimmel, D. P. DePonte, M. Liang, B. Erk, S. Herrmann, G. J. Williams, J. Schulz, T. R. Barends, C. D. Schroter, M. Barthelmess, A. Rocker, R. A. Kirian, F. Krasniqi, R. Neutze, K. U. Kuhnel, J. D. Bozek, H. Graafsma, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
