Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): C. Reich, M. Adolph, A. Rudenko, F. R. Maia, G. Potdevin, S. Stern, J. Ullrich, R. Hartmann, I. Andersson, C. Bostedt, L. Gumprecht, A. Barty, N. Timneanu, D. Rupp, M. M. Seibert, S. Herrmann, J. Hajdu, H. Hirsemann, T. R. Barends, L. Foucar, R. Andritschke, G. Hauser, D. P. DePonte, M. Bott, B. Erk, G. Weidenspointner, R. Neutze, I. Schlichting, C. D. Schroter, L. Struder, A. Rocker, P. Holl, F. Krasniqi, G. J. Williams, S. Schorb, J. Schulz, R. G. Sierra, X. Wang, A. Aquila, N. Kimmel, D. Rolles, M. Liang, B. Rudek, S. Boutet, J. D. Bozek, H. Graafsma, T. Gorkhover, K. U. Kuhnel, F. Schopper, C. Y. Hampton, M. Barthelmess, A. V. Martin, R. A. Kirian, G. Schaller, S. W. Epp, R. L. Shoeman, I. Grotjohann, M. Svenda, C. Caleman, L. Lomb, A. Homke, O. Jonsson, D. Starodub, S. Marchesini, J. Krzywinski, H. Soltau, R. B. Doak, N. Coppola, D. Pietschner, M. J. Bogan, B. Nilsson, J. Andreasson, H. Gorke, T. A. White, K. Nass, S. Bajt, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography