Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): J. Krzywinski, H. Soltau, P. Holl, D. Pietschner, S. Stern, B. Nilsson, R. Hartmann, L. Struder, J. Andreasson, H. Gorke, K. Nass, M. Liang, A. Rudenko, F. R. Maia, T. R. Barends, N. Kimmel, C. Reich, S. Herrmann, I. Andersson, G. Potdevin, J. Ullrich, R. A. Kirian, D. Rupp, C. Bostedt, R. Neutze, M. Barthelmess, A. Barty, L. Foucar, J. Hajdu, H. Hirsemann, S. Schorb, M. Svenda, B. Erk, R. G. Sierra, L. Lomb, G. Hauser, X. Wang, O. Jonsson, D. P. DePonte, I. Schlichting, G. Weidenspointner, M. J. Bogan, A. Rocker, R. B. Doak, F. Krasniqi, T. Gorkhover, N. Coppola, C. D. Schroter, S. Boutet, G. J. Williams, J. Schulz, D. Rolles, S. W. Epp, B. Rudek, R. L. Shoeman, M. Adolph, A. Aquila, K. U. Kuhnel, J. D. Bozek, H. Graafsma, S. Marchesini, M. M. Seibert, A. V. Martin, L. Gumprecht, F. Schopper, N. Timneanu, C. Y. Hampton, I. Grotjohann, G. Schaller, R. Andritschke, D. Starodub, T. A. White, C. Caleman, S. Bajt, M. Bott, A. Homke, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
