Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): S. W. Epp, H. Gorke, R. L. Shoeman, K. Nass, J. Andreasson, F. Schopper, R. B. Doak, C. Y. Hampton, N. Coppola, A. V. Martin, M. J. Bogan, J. Ullrich, I. Andersson, S. Marchesini, G. Potdevin, C. Caleman, A. Homke, M. Adolph, D. Starodub, T. A. White, H. Hirsemann, S. Bajt, L. Foucar, J. Hajdu, M. M. Seibert, L. Gumprecht, D. Pietschner, N. Timneanu, B. Nilsson, R. Hartmann, I. Schlichting, S. Stern, G. Weidenspointner, R. Andritschke, C. Reich, A. Rudenko, M. Bott, F. R. Maia, J. Schulz, T. R. Barends, S. Herrmann, G. J. Williams, C. Bostedt, A. Barty, L. Struder, D. Rupp, P. Holl, H. Graafsma, R. Neutze, K. U. Kuhnel, J. D. Bozek, M. Liang, G. Hauser, D. P. DePonte, N. Kimmel, B. Erk, R. G. Sierra, X. Wang, I. Grotjohann, S. Schorb, G. Schaller, R. A. Kirian, C. D. Schroter, A. Rocker, M. Barthelmess, F. Krasniqi, T. Gorkhover, H. Soltau, S. Boutet, J. Krzywinski, M. Svenda, A. Aquila, L. Lomb, D. Rolles, O. Jonsson, B. Rudek, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
