Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): H. Gorke, C. Bostedt, K. Nass, A. Barty, J. Andreasson, D. Rupp, S. Schorb, M. Bott, R. G. Sierra, R. Andritschke, X. Wang, J. Ullrich, G. Hauser, I. Andersson, D. P. DePonte, G. Potdevin, B. Erk, L. Struder, P. Holl, T. Gorkhover, S. Boutet, F. Krasniqi, H. Hirsemann, C. D. Schroter, L. Foucar, A. Rocker, J. Hajdu, N. Kimmel, S. W. Epp, M. Liang, R. L. Shoeman, G. Weidenspointner, B. Rudek, A. Aquila, I. Schlichting, D. Rolles, M. Barthelmess, R. A. Kirian, S. Marchesini, J. Schulz, F. Schopper, C. Y. Hampton, G. J. Williams, A. V. Martin, O. Jonsson, T. A. White, M. Svenda, S. Bajt, L. Lomb, H. Graafsma, C. Caleman, K. U. Kuhnel, A. Homke, J. D. Bozek, D. Starodub, N. Coppola, S. Stern, M. J. Bogan, R. Hartmann, R. B. Doak, B. Nilsson, I. Grotjohann, D. Pietschner, G. Schaller, M. Adolph, T. R. Barends, S. Herrmann, J. Krzywinski, F. R. Maia, H. Soltau, C. Reich, A. Rudenko, N. Timneanu, M. M. Seibert, R. Neutze, L. Gumprecht, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://www.bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
